五種結(jié)核分枝桿菌分泌性蛋白的純化及其血清學特性的研究.pdf_第1頁
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文檔簡介

1、目的:分離純化五種結(jié)核分枝桿菌分泌性蛋白(30-kDa,38-kDa,ESAT-6,Rv3872 and HBHA),比較這五種蛋白及三種聯(lián)合蛋白(38-kDa-30-kDa Ag,38-kDa-ESAT-6 Ag,38-kDa-HBHA Ag)的免疫學特性,并評價其在結(jié)核病血清學診斷方面的應(yīng)用價值。為開發(fā)新型結(jié)核分枝桿菌診斷性試劑,提供理論依據(jù)。
  方法:應(yīng)用硫酸銨鹽析作用、疏水作用和陰離子交換作用從結(jié)核分枝桿菌培養(yǎng)濾過液中分

2、離純化30-kDa和38-kDa蛋白;應(yīng)用金屬螯合NI2+-NTA瓊脂親和層析作用從結(jié)核分枝桿菌培養(yǎng)濾過液中分離純化 ESAT-6、Rv3872和 HBHA蛋白。在肺結(jié)核患者和正常對照組血清中,利用間接酶聯(lián)免疫吸附試驗,評價五種結(jié)核分枝桿菌分泌性蛋白及其三種聯(lián)合蛋白的免疫原性。
  結(jié)果:成功分離純化了5種分泌性蛋白。并且在酶聯(lián)免疫吸附試驗中,38-kDa抗原與其他四種結(jié)核分枝桿菌分泌性蛋白比較,具有較強的敏感性和特異性,尤其在抗

3、 IgM抗體的誘導免疫反應(yīng)最強(p<0.0001),其敏感性和特異性分別為44.44%和95%。而在38-kDa與30-kDa聯(lián)合抗原中敏感性高達80%,并且也具有較高的特異性。結(jié)果還顯示出,ESAT-6抗原和肝素結(jié)合血凝黏附素(HBHA)抗原,在與三種抗體的反應(yīng)中,具有相似的敏感性與特異性。Rv3872抗原比其他四種抗原的敏感性和特異性均低。
  結(jié)論:1.作為結(jié)核分枝桿菌分泌性蛋白單一抗原,38-kDa抗原的免疫原性優(yōu)于其他四

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